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酵素について２ 
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前回から特集している酵素ですが、
今回は酵素の分類と、酵素反応に影響を与える要因について見ていきます。
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酵素は様々な化学反応と関係しており、酵素の数も数千種類に及びます。
国際生化学連合（IUB）では、酵素をその作用に応じて
大きく６つの系統に分類しています。
ここではその６系統を反応別に３つのグループにわけて解説します。
■ 加水分解酵素（ヒドロラーゼ）
水を加えて基質を分解する酵素を加水分解酵素と言います。
-- 例 --
・アミラーゼ（デンプンを麦芽糖に分解）
・ATPアーゼ（生体エネルギーATPを分解）
・リパーゼ
・ペプチターゼ
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■ 除去酵素（リアーゼ）
水など他の物質を必要とせずに基質を分解する酵素を除去酵素と言います。
-- 例 --
・カタラーゼ（過酸化水素を酸素と水に分解する）
・カルボキシラーゼ（発酵過程で、基質から二酸化炭素を除去する）
・ピルビン酸脱炭素酵素
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■ 転移酵素（トランスフェラーゼ）
ある基質の一部分である基（アミノ基、リン酸基など）を、他の気質に移動させる酵素を転移酵素といいます。
-- 例 --
・アミノトランスフェラーゼ
・ヘキソキナーゼ
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■ 異性化酵素（イソメラーゼ）
ある基質の分子の中の原子の配列状態を変えることで、基質を変化させる酵素を異性化酵素といいます。
-- 例 --
・グルコースリン酸イソメラーゼ
・アラニンラセマー
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■ 酸化還元酵素（オキシドレダクターゼ）
基質から水素もしくは電子を奪い（酸化）、奪った水素を補酵素に渡す（還元）酵素を酸化還元酵素といいます。
-- 例 --
・アルコール脱水素酵素
・乳酸脱水素酵素
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■ 合成酵素（リガーセ）
ATPを利用して基質と基質を合成させる酵素を合成酵素と言います。
-- 例 --
・ピルビン酸カルボキシラーゼ
・グルタミン合成酵素
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酵素反応はpH値の影響を受け、酵素反応にとって最も最適なpH値を至適pH（optimum pH）といいます。酵素がpHの影響を受けるのは、pH値により活性部位の立体構造が変化し、基質との結びつきにも影響がでてくるからです。一般に7pH付近が最も活性が高く、４以下、１０以上になると活性が失われます。
酵素反応は温度の影響を受け、酵素反応にとって最も最適な温度を
至適温度（optimum temperature）といいます。
酵素の平均至適温度は３７度前後です。
通常化学反応は温度が高くなるほど活性化しますが、酵素の場合
至適温度を越えてくると熱変性を起こし活性が失われていきます。
酵素の濃度は一定で、基質の濃度を変化させた場合、それに比例して酵素の反応速度（一定時間にどれだけ基質から生成物を作ることが出来るか）も増減します。基質の濃度が過剰になると、徐々に反応速度の変化も水平へと近づき、最後には一定になります。
酵素の最大反応速度を正確に求めるのは難しいことですが、最大時の半分の速度は比較的正確にもとめることが出来ます。これをミカエリス定数（Km）といい、酵素ごとに固有の定数となります。
ミカエリス定数が低いほど、その2倍である最大反応速度も小さくなります。
化学薬品や毒物、抗生物質など酵素と結合して化学反応を妨害するものを阻害剤と言います。
阻害剤には基質と構造がよく似ていて、基質と阻害剤で酵素との結合の奪い合いをして反応を妨害する競争妨害（拮抗妨害）と、
基質と構造はにていないが、酵素の活性部位以外の部分と結合して、酵素の構造を変えてしまうことで反応を妨害する非競争妨害（非拮抗妨害）があります。
体内の阻害剤では、代謝産物や酵素反応の最終産物が非競争阻害剤として、その量が増えてくると
その一連の反応の最初の酵素の反応を阻害して、全体の代謝による生成物の量を調節するものがあります。このような流れをフィードバック制御と呼び、ここで調節を受ける酵素をアロステリック酵素といいます。
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